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  1. 学内発行誌
  2. 薬学部
  3. 薬学部研究年報
  4. 30

金属プロテアーゼにおける亜鉛結合モチーフの金属選択性(発表論文抄録(2011))

https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/8824
https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/8824
a0869552-d6ac-4985-855b-092359673237
名前 / ファイル ライセンス アクション
30-22.pdf 深澤加與子(発表論文抄録(2011)) (80.7 kB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2017-12-25
タイトル
タイトル 金属プロテアーゼにおける亜鉛結合モチーフの金属選択性(発表論文抄録(2011))
タイトル
タイトル Metal preferences of zinc-binding motif on metalloproteases.
言語 en
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
著者 Fukasawa, Kayoko M

× Fukasawa, Kayoko M

WEKO 46186

Fukasawa, Kayoko M

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Hata, Toshiyuki

× Hata, Toshiyuki

WEKO 46187

Hata, Toshiyuki

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Ono, Yukio

× Ono, Yukio

WEKO 46188

Ono, Yukio

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Hirose, Junzo

× Hirose, Junzo

WEKO 46189

Hirose, Junzo

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著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45884
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/9000000181432
識別子 9000000181432
姓名 深沢, 加与子
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45236
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/9000014625803
識別子 9000014625803
姓名 秦, 季之
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45238
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/9000002578762
識別子 9000002578762
姓名 小野, 行雄
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45879
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/1000070080215
識別子 1000070080215
姓名 廣瀬, 順造
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Almost all naturally occurring metalloproteases are monozinc enzymes. The zinc in any number of zinc metalloproteases has been substituted by some other divalent cation. Almost all Co(II)- or Mn(II)-substituted enzymes maintain the catalytic activity of their zinc counterparts. However, in the case of Cu(II) substitution of zinc proteases, a great number of enzymes are not active, for example, thermolysin, carboxypeptidase A, endopeptidase from Lactococcus lactis, or aminopeptidase B, while some do have catalytic activity, for example, astacin (37%) and DPP III (100%). Based on structural studies of various metal-substituted enzymes, for example, thermolysin, astacin, aminopeptidase B, dipeptidyl peptidase (DPP) III, and del-DPP III, the metal coordination geometries of both active and inactive Cu(II)-substituted enzymes are shown to be the same as those of the wild-type Zn(II) enzymes. Therefore, the enzyme activity of a copper-ion-substituted zinc metalloprotease may depend on the flexibility of catalytic domain.
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 Almost all naturally occurring metalloproteases are monozinc enzymes. The zinc in any number of zinc metalloproteases has been substituted by some other divalent cation. Almost all Co(II)- or Mn(II)-substituted enzymes maintain the catalytic activity of their zinc counterparts. However, in the case of Cu(II) substitution of zinc proteases, a great number of enzymes are not active, for example, thermolysin, carboxypeptidase A, endopeptidase from Lactococcus lactis, or aminopeptidase B, while some do have catalytic activity, for example, astacin (37%) and DPP III (100%). Based on structural studies of various metal-substituted enzymes, for example, thermolysin, astacin, aminopeptidase B, dipeptidyl peptidase (DPP) III, and del-DPP III, the metal coordination geometries of both active and inactive Cu(II)-substituted enzymes are shown to be the same as those of the wild-type Zn(II) enzymes. Therefore, the enzyme activity of a copper-ion-substituted zinc metalloprotease may depend on the flexibility of catalytic domain.
書誌情報 福山大学薬学部研究年報
en : Annual report of the Faculty of Pharmacy & Pharmaceutical Sciences, Fukuyama University

号 30, p. 22-22, 発行日 2012-12-25
出版者
出版者 福山大学薬学部
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0288-724X
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN10064550
PubMed番号
識別子タイプ PMID
関連識別子 22312463
DOI
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.4061/2011/574816
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Ver.1 2023-06-19 10:16:03.331941
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