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ニジマス白血球のアラキドン酸15-リポキシゲナーゼの精製とその諸性質
https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/7431
https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/743188c232cf-6d33-4e41-a9a5-1a7090a18f29
名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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![]() |
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Item type | 紀要論文(ELS) / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||
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公開日 | 1993-12-01 | |||||
タイトル | ||||||
タイトル | ニジマス白血球のアラキドン酸15-リポキシゲナーゼの精製とその諸性質 | |||||
タイトル | ||||||
タイトル | Purification and Characterization of Arachidonate 15-Lipoxygenase from Leukocytes of Rainbow Trout(Oncorhynchus mykiss) | |||||
言語 | en | |||||
言語 | ||||||
言語 | jpn | |||||
資源タイプ | ||||||
資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||
資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||
ページ属性 | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | P(論文) | |||||
記事種別(日) | ||||||
値 | 報文 | |||||
記事種別(英) | ||||||
言語 | en | |||||
値 | Original Paper | |||||
著者名(日) |
吉田, 美夫
× 吉田, 美夫× 沖増, 英治× 雨村, 明倫 |
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著者名よみ | ||||||
識別子Scheme | WEKO | |||||
識別子 | 40865 | |||||
姓名 | ヨシダ, ヨシオ | |||||
著者名よみ | ||||||
識別子Scheme | WEKO | |||||
識別子 | 40866 | |||||
姓名 | オキマス, エイジ | |||||
著者名よみ | ||||||
識別子Scheme | WEKO | |||||
識別子 | 40867 | |||||
姓名 | アメムラ, アキノリ | |||||
著者名(英) | ||||||
識別子Scheme | WEKO | |||||
識別子 | 40868 | |||||
姓名 | Yoshida, Yoshio | |||||
言語 | en | |||||
著者名(英) | ||||||
識別子Scheme | WEKO | |||||
識別子 | 40869 | |||||
姓名 | Okimasu, Eiji | |||||
言語 | en | |||||
著者名(英) | ||||||
識別子Scheme | WEKO | |||||
識別子 | 40870 | |||||
姓名 | Amemura, Akinori | |||||
言語 | en | |||||
著者所属(日) | ||||||
値 | 福山大学内海生物資源研究所:(現)共立商事(株)中央研究所 | |||||
著者所属(日) | ||||||
値 | 福山大学内海生物資源研究所 | |||||
著者所属(日) | ||||||
値 | 福山大学内海生物資源研究所 | |||||
著者所属(英) | ||||||
言語 | en | |||||
値 | Research Institute of Marine Bioresources, Fukuyama University | |||||
著者所属(英) | ||||||
言語 | en | |||||
値 | Research Institute of Marine Bioresources, Fukuyama University | |||||
著者所属(英) | ||||||
言語 | en | |||||
値 | Research Institute of Marine Bioresources, Fukuyama University | |||||
抄録(日) | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | ニジマス白血球の15-LO酵素の分子量は約70,000であり,哺乳類の15-LO酵素の分子量とも類似していた。至適反応pHは7.5であり,これも至適反応pH7.0をもつ哺乳類と類似していた。しかし,至適反応温度は15℃であり,これは至適反応温度を高温領域にもつ哺乳類とは異なっていた。ニジマス白血球の15-LO酵素の最終精製段階における回収率は3.1%,精製純度が4.8倍と非常に不安定な酵素であることが明らかになった。 | |||||
抄録(英) | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | 15-Lipoxygenase activity with arachidonic acid as a substrate was detected in leukocyte extract from the kidney of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). 15-Lipoxygenase was purified by gel filtration followed by hydroxyapatite chromatography. The enzyme activity towards arachdonic acid was highest at pH 7.5 and at temperatures between 10℃ and 20℃. The molecular weight of enzyme estimated by polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE) was 70,000 near that of the enzyme from human leukocyte (65,000-75,000)[E.Sigal et.al : J. Biol. Chem., 263, 5328-5332(1988)]. | |||||
雑誌書誌ID | ||||||
収録物識別子タイプ | NCID | |||||
収録物識別子 | AN10409073 | |||||
書誌情報 |
福山大学附属内海生物資源研究所報告 巻 4, p. 1-12, 発行日 1993-12 |