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  1. 学内発行誌
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  3. 薬学部研究年報
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ラットジペプチジルペプチダーゼIIIにおいて、His568 は活性発現に必須であり、Glu507及びGlu512は亜鉛イオンと配位残基であるHis455 及びHis450 との配位結合を安定化する。(発表論文抄録(2010))

https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/8845
https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/8845
b221c33c-ce4d-40e7-8b01-30c10559e69a
名前 / ファイル ライセンス アクション
ラットジペプチジルペプチダーゼⅢにおいて、His568 深澤加與子(発表論文抄録(2010)) (648.2 kB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2018-01-15
タイトル
タイトル ラットジペプチジルペプチダーゼIIIにおいて、His568 は活性発現に必須であり、Glu507及びGlu512は亜鉛イオンと配位残基であるHis455 及びHis450 との配位結合を安定化する。(発表論文抄録(2010))
タイトル
タイトル In rat dipeptidyl peptidase III, His⁵⁶⁸ is essential for catalysis, and Glu⁵⁰⁷ or Glu⁵¹² stabilizes the coordination bond between His⁴⁵⁵ or His⁴⁵⁰ and zinc ion.
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キーワード
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主題Scheme Other
主題 Animals
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Catalysis
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Crystallography, X-Ray
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Dipeptides
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Dipeptidyl-Peptidases and Tripeptidyl-Peptidases
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主題Scheme Other
主題 Glutamic Acid
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主題Scheme Other
主題 Histidine
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主題Scheme Other
主題 Humans
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主題Scheme Other
主題 Models, Molecular
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Mutagenesis, Site-Directed
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Mutation
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主題Scheme Other
主題 Protein Conformation
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Rats
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Substrate Specificity
キーワード
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主題Scheme Other
主題 Zinc
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
著者 Fukasawa, Kayoko M

× Fukasawa, Kayoko M

WEKO 46309

Fukasawa, Kayoko M

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Hirose, Junzo

× Hirose, Junzo

WEKO 46310

Hirose, Junzo

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Hata, Toshiyuki

× Hata, Toshiyuki

WEKO 46311

Hata, Toshiyuki

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Ono, Yukio

× Ono, Yukio

WEKO 46312

Ono, Yukio

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著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 46313
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/9000014626005
識別子 9000014626005
姓名 深澤, 加與子
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45879
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/1000070080215
識別子 1000070080215
姓名 廣瀬, 順造
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45236
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/9000014625803
識別子 9000014625803
姓名 秦, 季之
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 45238
識別子Scheme CiNii ID
識別子URI http://ci.nii.ac.jp/nrid/9000002578762
識別子 9000002578762
姓名 小野, 行雄
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Dipeptidyl peptidase (DPP) III is a zinc-dependent exopeptidase that has a unique motif, "HELLGH," as the zinc-binding site. In the present study, a three-dimensional (3D) model of rat DPP III was generated with the X-ray crystal structure of human DPP III (PDB: 3FVY [Dobrovetsky E. et al. (2009) SGC]) as a template. The replacement of the seven charged amino acid residues with a hydrophobic amino acid around the zinc ion did not cause any significant changes in K(m) values or in the substrate specificity. However, the k(cat) values of H568R and H568Y were remarkably reduced, by factors of 50 and 400, respectively. The His⁵⁶⁸ residue of rat DPP III is essential for enzyme catalysis. The k(cat) values of the mutants E507A and E512A were 2.38 and 3.88 s⁻¹ toward Arg-Arg-NA, and 0.097 and 0.59 s⁻¹ toward Phe-Arg-NA, respectively. These values were markedly lower than those of the wild-type DPP III. Furthermore, the zinc contents of E507A and E512A were 0.29 and 0.08 atom per mol of protein, respectively, and those mutations caused remarkable increases in the dissociation constants of the zinc ions from DPP III by factors of 5 x 10³ to 2 x 10⁴. The 3D model of the catalytic domain of rat DPP III showed that the carboxyl oxygen atoms of Glu⁵⁰⁷ and Glu⁵¹² form the hydrogen bonds to the nitrogen atoms of His⁴⁵⁵ and His⁴⁵⁰. All of these results showed that Glu⁵⁰⁷ or Glu⁵¹² stabilizes the coordination bond between the zinc ion and His⁴⁵⁵ or His⁴⁵⁰.
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 Dipeptidyl peptidase (DPP) III is a zinc-dependent exopeptidase that has a unique motif, "HELLGH," as the zinc-binding site. In the present study, a three-dimensional (3D) model of rat DPP III was generated with the X-ray crystal structure of human DPP III (PDB: 3FVY [Dobrovetsky E. et al. (2009) SGC]) as a template. The replacement of the seven charged amino acid residues with a hydrophobic amino acid around the zinc ion did not cause any significant changes in K(m) values or in the substrate specificity. However, the k(cat) values of H568R and H568Y were remarkably reduced, by factors of 50 and 400, respectively. The His⁵⁶⁸ residue of rat DPP III is essential for enzyme catalysis. The k(cat) values of the mutants E507A and E512A were 2.38 and 3.88 s⁻¹ toward Arg-Arg-NA, and 0.097 and 0.59 s⁻¹ toward Phe-Arg-NA, respectively. These values were markedly lower than those of the wild-type DPP III. Furthermore, the zinc contents of E507A and E512A were 0.29 and 0.08 atom per mol of protein, respectively, and those mutations caused remarkable increases in the dissociation constants of the zinc ions from DPP III by factors of 5 x 10³ to 2 x 10⁴. The 3D model of the catalytic domain of rat DPP III showed that the carboxyl oxygen atoms of Glu⁵⁰⁷ and Glu⁵¹² form the hydrogen bonds to the nitrogen atoms of His⁴⁵⁵ and His⁴⁵⁰. All of these results showed that Glu⁵⁰⁷ or Glu⁵¹² stabilizes the coordination bond between the zinc ion and His⁴⁵⁵ or His⁴⁵⁰.
書誌情報 福山大学薬学部研究年報
en : Annual report of the Faculty of Pharmacy & Pharmaceutical Sciences, Fukuyama University

号 29, p. 55-56, 発行日 2011-12-25
出版者
出版者 福山大学薬学部
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0288-724X
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN10064550
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