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  1. 学内発行誌
  2. 生命工学部
  3. 生命工学部年報
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脂肪酸ω酸化経路の確立 : 細胞質アルデヒドデヒドロゲナーゼの役割

https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/7514
https://fukuyama-u.repo.nii.ac.jp/records/7514
51f288b2-a133-41dc-b8db-35603115adca
名前 / ファイル ライセンス アクション
KJ00005782201.pdf KJ00005782201.pdf (707.4 kB)
Item type 紀要論文(ELS) / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2006-09-01
タイトル
タイトル 脂肪酸ω酸化経路の確立 : 細胞質アルデヒドデヒドロゲナーゼの役割
タイトル
タイトル A Role of Cytosolic Aldehyde Dehydrogenase in Fatty Acid ω-Oxidation Pathway
言語 en
言語
言語 jpn
キーワード
主題Scheme Other
主題 脂肪酸
キーワード
主題Scheme Other
主題 ω-酸化
キーワード
主題Scheme Other
主題 アルデヒドデヒドロゲナーゼ
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 fatty acid
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 ω-oxidation
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 aldehyde dehydrogenase
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
ページ属性
内容記述タイプ Other
内容記述 P(論文)
著者名(日) 宮尾, 夕子

× 宮尾, 夕子

WEKO 41171

宮尾, 夕子

Search repository
山本, 覚

× 山本, 覚

WEKO 41172

山本, 覚

Search repository
著者名よみ
識別子Scheme WEKO
識別子 41173
姓名 ミヤオ, ユウコ
著者名よみ
識別子Scheme WEKO
識別子 41174
姓名 ヤマモト, サトル
著者名(英)
識別子Scheme WEKO
識別子 41175
姓名 Miyao, Yuko
言語 en
著者名(英)
識別子Scheme WEKO
識別子 41176
姓名 Yamamoto, Satoru
言語 en
著者所属(日)
値 福山大学生命工学部生物工学科
著者所属(日)
値 福山大学生命工学部生物工学科
著者所属(英)
言語 en
値 Department of Biotechnology, Faculty of Life Science and Biotechnology, Fukuyama University
著者所属(英)
言語 en
値 Department of Biotechnology, Faculty of Life Science and Biotechnology, Fukuyama University
抄録(日)
内容記述タイプ Other
内容記述 脂肪酸の一部はω-酸化経路およびβ-酸化経路を経てより炭素鎖の少ないジカルボン酸に代謝される。脂肪酸ω-酸化経路は連続する3つの反応を触媒するω-水酸化酵素、アルコールデヒドロゲナーゼ、およびアルデヒドデヒドロゲナーゼで構成されているが、脂肪酸ω-酸化経路の観点からアルデヒドデヒドロゲナーゼの詳細な性質については十分に解明されていない。著者らはウサギ肝の細胞質画分にω-オキソ脂肪酸に特異性を示すアルデヒドデヒドロゲナーゼを見出している。本論文ではこのアルデヒドデヒドロゲナーゼのウサギ肝の細胞質画分精製、これをコードするcDNAのクローニングとその大腸菌内での発現について報告する。12-oxo lauric acidに特異性を示すAldDHをSDS-PAGEで分子量50 kDaの位置に単一バンドを示す標品にまで精製した。また、500アミノ酸残基からなるアミノ酸配列をもつタンパク質をコードするcDNAをウサギ肝cDNAライブラリーよりクローニングした。cDNAの塩基配列から推定されるアミノ酸配列はヒト由来のレチナールデヒドロゲナーゼと約90%の相同性を有していた。細胞質から精製されたAldDH (AldDH-C)と大腸菌内で発現させたAldDH (AldDH-R)の酵素標品は、ともにω-オキソ脂肪酸を基質として認識し、アルデヒドデヒドロゲナーゼ活性を示した。抗AldDH-R抗体はウサギ肝細胞質の12-oxo lauric acidデヒドロゲナーゼ活性をAldDH-Rと同様の割合で阻害した。これらの結果は、脂肪酸ω-酸化経路においてこのAldDHが重要な役割を果たしていることを示唆している。
抄録(英)
内容記述タイプ Other
内容記述 A part of fatty acids are metabolized to the shorter chain dicarboxylic acids via ω-oxidation and β-oxidation pathway. ω-Oxidation pathway is composed of three sequential steps catalyzed by ω-hydroxylase, alcohol dehydrogenase (AlcDH) and aldehyde dehydrogenase (AldDH), respectively. However, AldDH is not studied well in a view of ω-oxidation pathway. We found a novel AldDH specific for ω-oxo fatty acids in rabbit liver cytosolic fraction. This paper describes the purification of AldDH from rabbit cytosolic fraction, the cloning of a cDNA encoding the AldDH and its expression in E. coli. An AldDH specific for 12-oxo lauric acid was purified to a single band, which showed an apparent molecular weight of 50 kDa on SDS-PAGE. A cDNA (2.1 kbp) encoded a protein of 500 amino acids has been isolated from rabbit liver cDNA library. The amino acid sequence predicted from the cDNA showed 90% identity with that of human retinal dehyderogenase. Purified AldDH (AldDH-C) and AldDH expressed in E. coli (AldDH-R) recognize as substrates 16-oxo palmitic acid, 12-oxo lauric acid, 10-oxo capric acid, and 8-oxo caprylic acid. 12-oxo lauric acid dehydrogenase activity in rabbit liver cytosolic fraction was inhibited by an antibody against AldDH-R with a same manner of AlcDH-R. These results indicate that this AldDH is an essential enzyme in fatty acid ω-oxidation pathway.
雑誌書誌ID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA11870542
書誌情報 福山大学生命工学部研究年報
en : Annual report of Faculty of Life Science and Biotechnology, Fukuyama University

巻 5, p. 1-10, 発行日 2006-09
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Ver.1 2023-06-19 10:41:40.297261
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