@article{oai:fukuyama-u.repo.nii.ac.jp:00007488,
 author = {廣瀬, 順造},
 journal = {福山大学生命工学部研究年報, Annual report of Faculty of Life Science and Biotechnology, Fukuyama University},
 month = {Sep},
 note = {P(論文), ペプチダーゼには亜鉛イオンを活性部位に含んだ金属ペプチダーゼが存在する。金属ペプチダーゼ中に含まれる金属はほぼ亜鉛イオンであり、酵素中の亜鉛イオンは配位する水分子を活性化し、これがペプチド結合を攻撃し加水分解する。亜鉛結合部位には特有なモチーフ構造(HExxH)を持つものがあるが、我々はジペプチジルペプチダーゼIII中に新たな亜鉛結合モチーフ(HExxxH)を見いだした。この新たな亜鉛結合モチーフに結合する金属イオンの配位構造を調べた結果、歪んだ4面体構造であった。またアミノペプチダーゼB中にも亜鉛結合モチーフを見いだした。アミノペプチダーゼB中の亜鉛イオンは、酵素に強く結合している事が判った。, In many peptidases, the zinc ions are present in the active sites and directly involved in the enzyme activity. In the zinc peptidase, a water molecule coordinated the zinc ion in the active site is activated to the hydroxide ion by the zinc ion behaving as Lewis acid. The hydroxide ion coordinated to the zinc ion attacks the carbon atom of carbonyl group of the peptide bond. Some zinc peptidases have a motif like HExxH in which the zinc ion binds. In dipeptidyl peptidase III, a new type motif like HExxxH has been found. The coordination geometry of the metal ion that binds to new type motif (HExxxH) was distorted tetrahedral. In aminopeptidase B, the motif like HExxH has also been found and it is typical zinc binding motif, so that aminopeptidase B is the zinc peptidase.},
 pages = {9--16},
 title = {亜鉛ペプチダーゼ中の亜鉛イオンの性質 : アミノペプチダーゼB、ジペプチジルペプチダーゼIIIを例として},
 volume = {2},
 year = {2003}
}